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西北農(nóng)林科技大學(xué)生命學(xué)院李積勝副教授在蛋白S-硫巰基化修飾和磷酸化修飾互作調(diào)控植物干旱耐受性方面取得新進(jìn)展

放大字體  縮小字體 時(shí)間:2021-08-12 09:57 來(lái)源:西北農(nóng)林科技大學(xué) 作者: 黃海瀛   原文:
核心提示:近日,西北農(nóng)林科技大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院李積勝副教授課題組在Molecular Plant雜志在線發(fā)表了題為“Persulfidation-induced Structural Change of SnRK2.6 Establishes Intramolecular Interaction between Phosphorylation and Persulfidation”的研究論文。
  近日,西北農(nóng)林科技大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院李積勝副教授課題組在Molecular Plant雜志在線發(fā)表了題為“Persulfidation-induced Structural Change of SnRK2.6 Establishes Intramolecular Interaction between Phosphorylation and Persulfidation”的研究論文。生命科學(xué)學(xué)院陳思思(已畢業(yè)),王曉峰(已畢業(yè))和陜西科技大學(xué)賈紅磊副教授為該論文共同第一作者。該論文是李積勝副教授課題組繼2020年發(fā)表在Molecular Plant雜志發(fā)表硫化氫介導(dǎo)參與脫落酸信號(hào)調(diào)控氣孔閉合機(jī)制之后的又一力作。
 
  研究首次發(fā)現(xiàn)氣體信號(hào)分子硫化氫(Hydrogen sulfide)介導(dǎo)的S-硫巰基化修飾(S-persulfidation)可以改變脫落酸(Abscisic acid)信號(hào)通路關(guān)鍵激酶蛋白SnKR2.6的結(jié)構(gòu),從而提高SnKR2.6轉(zhuǎn)移ATP-γ-phosphate基團(tuán)的效率,導(dǎo)致激酶活性增強(qiáng)。該研究同時(shí)證明,SnKR2.6蛋白關(guān)鍵位點(diǎn)的磷酸化修飾水平可以積極調(diào)控硫化氫介導(dǎo)的硫巰基化修飾。該研究提出的蛋白質(zhì)翻譯后修飾互作機(jī)制不僅為蛋白質(zhì)翻譯后修飾研究提供新思路,同時(shí)也為植物抗旱調(diào)控理論依據(jù)。
 
  蛋白質(zhì)翻譯后修飾(Post-translational modifications)是一種生物細(xì)胞內(nèi)直接且有效的調(diào)控蛋白質(zhì)活性調(diào)控機(jī)制。蛋白質(zhì)翻譯后修飾主要通過(guò)在氨基酸殘基結(jié)合一些小分子基團(tuán),精細(xì)調(diào)控蛋白質(zhì)的活性、結(jié)構(gòu)、功能、定位、和蛋白質(zhì)間的相互作用。近年來(lái),隨著蛋白質(zhì)分離技術(shù)和新型質(zhì)譜技術(shù)的不斷發(fā)展,蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)研究取得了較大進(jìn)展,越來(lái)越多的蛋白質(zhì)翻譯后修飾類(lèi)型被人們所發(fā)現(xiàn),至使人們對(duì)植物蛋白質(zhì)功能調(diào)控有了更新的認(rèn)識(shí)。但是,不同種蛋白質(zhì)翻譯后修飾之間是否存在互作,已經(jīng)它們之間的互作機(jī)制是亟待研究的重要問(wèn)題。硫化氫作為一種重要的氣體信號(hào)分子在生物體內(nèi)發(fā)揮著重要、多樣且積極的生理作用。硫化氫信號(hào)傳遞的主要方式是一種新發(fā)現(xiàn)的蛋白質(zhì)翻譯后修飾,即S-硫巰基化修飾。S-硫巰基化修飾是蛋白質(zhì)特異的半胱氨酸殘基的巰基基團(tuán)(-SH)與硫化氫共價(jià)結(jié)合形成過(guò)硫化集團(tuán)的過(guò)程,這種修飾可以改變靶蛋白的生化活性(活化或抑制)、穩(wěn)定性和分子間相互作用等方式調(diào)控靶蛋白的生物學(xué)功能。
 
  該研究對(duì)干旱響應(yīng)關(guān)鍵蛋白SnRK2.6的兩種蛋白質(zhì)翻譯后修飾進(jìn)行研究。利用化學(xué)鉸鏈質(zhì)譜(Chemical cross-linking coupled with mass spectrometry)技術(shù)分析S-硫巰基化修飾改變蛋白結(jié)構(gòu)。C131/137位點(diǎn)的S-硫巰基化修飾會(huì)導(dǎo)致SnRK2.6激酶活性環(huán)結(jié)構(gòu)發(fā)生變化。在S-硫巰基化修飾狀態(tài)下,位于激酶活性環(huán)結(jié)構(gòu)的關(guān)鍵磷酸化位點(diǎn)S175會(huì)接近ATP-γ-phosphate基團(tuán)傳遞位點(diǎn)D140,導(dǎo)致γ-phosphate基團(tuán)傳遞效率提高,最終積極調(diào)控SnRK2.6的分子內(nèi)磷酸化能力。
 
  SnRK2.6激酶蛋白是植物干旱響應(yīng)關(guān)鍵調(diào)控蛋白。通過(guò)蛋白質(zhì)翻譯后修飾調(diào)控其活性,進(jìn)而提高植物干旱抗性具有重要的科學(xué)意義。更重要的是,硫化氫供體NaHS價(jià)格便宜,容易獲取,水溶性良好易于被植物吸收。可以通過(guò)葉片施肥的方式,以較低的生長(zhǎng)調(diào)控成本提高植物抗旱性。因此,該研究成果具有潛在的市場(chǎng)需求和實(shí)用價(jià)值。
 
  研究得到國(guó)家自然科學(xué)基金,陜西省自然科學(xué)基金和中國(guó)博士后科學(xué)基金等項(xiàng)目的資助。
 
  原文鏈接:https://www.cell.com/molecular-plant/fulltext/S1674-2052(21)00268-9
日期:2021-08-12
 
 行業(yè): 食品檢測(cè) 乳業(yè)
 標(biāo)簽: 大學(xué)生 蛋白 磷酸
 科普: 大學(xué)生 蛋白 磷酸
 
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